Din ce constă proteina? Exemple de proteine ​​simple și complexe

Să ne imaginăm importanța proteinelor,suficient să ne amintim bine-cunoscuta fraza a lui Friedrich Engels: „Viața - un mod de existență a organismelor de proteine“ De fapt, pe Pământ, aceste substanțe împreună cu acizii nucleici provoacă toate manifestările de materie vie. În această lucrare, vom afla ce este format din proteine, studiu ce funcție îndeplinește și să definească caracteristicile structurale ale diferitelor specii.

Peptide - polimeri foarte organizați

Într-adevăr, într-o celulă vie ca plantă,atât animale cât și animale, proteine ​​cuantifică asupra altor substanțe organice și, de asemenea, efectuează cel mai mare număr de funcții diferite. Participă la o varietate de procese celulare importante, cum ar fi mișcarea, apărarea, semnalizarea și așa mai departe. De exemplu, în țesutul muscular al animalelor și al oamenilor, peptidele constituie până la 85% din masa materiei uscate, iar în os și derm, de la 15-50%.

Toate proteine ​​celulare și de țesut constau dinaminoacizi (20 de specii). Numărul lor în organismele vii este întotdeauna egal cu douăzeci de feluri. Diferitele combinații de monomeri peptidici formează o varietate de proteine ​​în natură. Se calculează prin numărul astronomic 2x10¹⁸ posibile specii. În biochimie, polipeptidele se numesc polimeri biologici de mare moleculară, macromolecule.

Aminoacizi - monomeri ai proteinelor

Toate cele 20 de tipuri de compuși chimici sunt unități structurale de proteine ​​și au formula generală NH₂R-COOH. Acestea sunt substanțe organice amfoterice capabile să prezinte atât proprietățile de bază, cât și cele acide. Nu numai proteinele simple, ci și cele complexe conțin așa-numitele aminoacizi neesențiali. Dar, de exemplu, monomeri indispensabili, cum ar fi valina, lizina, metionina, se găsesc numai în unele tipuri de proteine.

Prin urmare, caracterizarea polimerului ia în considerare nu numaicâți aminoacizi se fabrică o proteină, dar care monomeri sunt legați prin legături peptidice la macromolecule. De asemenea, adăugăm că aminoacizii interschimbabili, cum ar fi asparagina, acidul glutamic, cisteina, pot fi sintetizați independent în celulele umane și animale. În celulele de bacterii, plante și ciuperci se formează monomeri de neînlocuit. Intră în organismele heterotrofice numai cu alimente.

Cum se formează polipeptida

După cum se știe, 20 de aminoacizi diferiți potsă se unească într-o multitudine de molecule posibile de proteine. Cum se produce legarea monomerilor între ele? Se pare că grupurile carboxil și amină ale unui număr de aminoacizi situați interacționează unul cu celălalt. Se formează așa-numitele legături peptidice, iar moleculele de apă sunt eliberate ca un produs secundar al reacției de policondensare. Moleculele de proteine ​​formate constau din reziduuri de aminoacizi și legături peptidice repetate repetate. Prin urmare, ele sunt numite și polipeptide.

Adesea, proteinele nu pot conține o singură dată, ci o singură datămai multe lanțuri de polipeptide și constă din multe mii de resturi de aminoacizi. Mai mult decât atât, proteinele simple, precum și proteozele, pot complica configurația lor spațială. Acest lucru creează nu numai o structură primară, dar și una secundară, terțiară și chiar cuaternară. Să considerăm acest proces mai detaliat. Continuând să studiem întrebarea: de ce constă proteina, care este configurația acestei macromolecule. Am stabilit mai sus că lanțul polipeptidic conține un număr de legături chimice covalente. Această structură se numește primar.

Un rol important îl joacă coeficienții cantitativi șicompoziția calitativă a aminoacizilor, precum și secvența conexiunii acestora. Structura secundară are loc la momentul formării spirului. Este stabilizat de numeroasele noi legături de hidrogen emergente.

Niveluri mai ridicate de organizare a proteinelor

Structura terțiară apare ca rezultat alambalând o helix sub formă de globule, de exemplu, o proteină de țesut muscular, iar myoglobina are o structură spațială. Este menținută atât de legăturile de hidrogen nou formate cât și de punțile disulfidice (dacă mai multe resturi de cisteină intră în molecula de proteină). Forma cuaternară este rezultatul combinării mai multor globule de proteine ​​într-o singură structură simultan prin intermediul unor noi tipuri de interacțiuni, de exemplu, hidrofobe sau electrostatice. Pe lângă peptide, și părțile non-proteice intră și în structura cuaternară. Ele pot fi ioni de magneziu, fier, cupru sau resturi de ortofosfat sau acizi nucleici, precum și lipide.

Caracteristici ale biosintezei proteinelor

Anterior, am aflat de ce constă proteina. Acesta este construit dintr-o secvență de aminoacizi. asamblarea lor într-un lanț polipeptidic are loc în ribozomi - celulele organite, plante și animale non-membranare. Molecule de informații și de transport ARN, de asemenea, participă la procesul de biosinteză. Cele dintâi sunt matricea pentru asamblarea proteinelor, iar cea de-a doua transportă diverși aminoacizi. există o dilemă în procesul de biosinteză celulară, și anume proteina constă din nucleotide sau aminoacizi? Răspunsul este simplu - polipeptidelor atât simple cât și complexe constau din compuși organici amfoteri - aminoacizi. În ciclul de viață al celulei, există perioade de activitate, când sinteza proteinelor este deosebit de activă. Acestea sunt așa-numitele etape J1 și J2 ale interfazei. În acest moment, celula este în creștere activă și are nevoie de o mulțime de materiale de construcție, care este proteina. Mai mult, ca urmare a mitotice formă final două celule fiice, fiecare dintre care are nevoie de o cantitate mare de substanțe organice, cu toate acestea, în canalele reticulul endoplasmic neted este sinteza activă a lipidelor și carbohidraților, iar în EPM granulară se produce biosinteza proteinelor.

Funcțiile proteinelor

Știind din ce constă proteina, poți explica cumo mare varietate a speciilor lor și proprietățile unice inerente acestor substanțe. Proteinele efectua în cușcă o varietate de funcții, cum ar fi construcția, ca parte a membranelor tuturor celulelor si organite: mitocondrii, cloroplaste, lizozomii, complexul Golgi, și așa mai departe. Astfel de peptide ca gamoglobuliny sau anticorp - sunt exemple de proteine ​​simple, care îndeplinesc o funcție de protecție. Cu alte cuvinte, imunitatea celulară este rezultatul acțiunii acestor substanțe. O proteina complexa - gaura cheii, impreuna cu hemoglobina, realizează funcția transport animale, adică transporta oxigenul in sange. Proteine ​​de semnalizare care alcatuiesc membrana celulară, informațiile de celule pentru a furniza, la substanțele, încercarea de a obține în citoplasma ei. peptidăalbumină este responsabil pentru parametrii de bază ai sângelui, de exemplu, pentru capacitatea sa de cheag. Proteine ​​ovalbumina stoc ouă într-o cușcă, și principala sursă de nutrienți.

Proteinele sunt baza citoscheletului celulei

Una dintre funcțiile importante ale peptidelor este suportul. Este foarte important pentru menținerea formei și volumului celulelor vii. Structurile așa-numitelor sub-membrane - microtubulele și microfilamentele care se intersectează formează un schelet intern al celulei. Proteinele care compun compoziția lor, de exemplu, tubulina, pot contracta cu ușurință și se pot întinde. Acest lucru ajută celulele să-și păstreze forma sub diverse deformări mecanice.

În celulele de plante, alături de proteinehialoplasmele, funcția de susținere este, de asemenea, realizată de către torozele citoplasmatice - plasmodesmatele. Trecând prin porii din peretele celular, ele determină interrelația între un număr de structuri celulare întinse care formează țesuturi vegetale.

Enzimele sunt substanțe de natură proteică

Una dintre cele mai importante proprietăți ale proteinelor este influența lorcu privire la rata reacțiilor chimice. Principalele proteine ​​sunt capabile de denaturare parțială - procesul de debușare a macromoleculei în structura terțiară sau cuaternară. Chiar lanțul polipeptidic nu se descompune. Denaturarea parțială stă la baza funcțiilor de semnal și catalitice ale proteinei. Ultima proprietate este capacitatea enzimelor de a influența rata reacțiilor biochimice din nucleu și din citoplasma celulei. Peptidele, care, dimpotrivă, reduc viteza proceselor chimice sunt de obicei numite nu inhibitori, ci enzime. De exemplu, o proteină simplă catalază este o enzimă care accelerează scindarea substanței toxice a peroxidului de hidrogen. Se formează ca produsul final al multor reacții chimice. Catalaza accelerează utilizarea substanțelor neutre: apă și oxigen.

Proprietățile proteinelor

Peptidele sunt clasificate prin multe caracteristici. De exemplu, în ceea ce privește apa, ele pot fi împărțite în hidrofile și hidrofobe. Temperatura afectează de asemenea structura și proprietățile moleculelor de proteine ​​în moduri diferite. De exemplu, keratina de proteine ​​- o componentă a unghiilor și a părului poate rezista atât la temperaturi scăzute cât și la temperaturi ridicate, adică este termolabilă. Dar ovalbumina de proteine, deja menționată mai devreme, când este încălzită la 80-100 ° C complet distrusă. Aceasta înseamnă că structura sa primară este împărțită în reziduuri de aminoacizi. Acest proces se numește distrugere. Indiferent de condițiile pe care le creăm, proteina nu poate reveni la forma nativă. Proteinele motoare - actina și milosinul sunt prezente în fibrele musculare. Contracția lor alternativă și relaxarea sunt baza muncii țesutului muscular.